iMadrassa
التمرين 3 : (07 نقاط)

لدراسة حركية الإنزيمية أجريت تجارب مدعمة بالحاسوب (ExAO) .

التجربة الأولى : وضع إنزيم غلوكوز أكسيداز ( Glucose Oxydase ) في وسط درجة حرارته 37°م و ذي Ph = 7 داخل مفاعل خاص و بواسطة لاقط ال 2O تم تقدير كمية ال 2O المستهلكة في التفاعل عند استعمال مواد مختلفة ( غلوكوز ، لاكتوز ، مالتوز ) . نتائج القياسات ممثلة في منحنيات الشكل "أ" من الوثيقة (1).

التجربة الثانية: حضرت أربعة محاليل من الماء الأكسيجيني بتراكيز مختلفة ( v 0.1 ، v 0.5 ، v 5 ، v 9 ) و أضيف ml 0.5 من إنزيم الكاتالاز (catalase) لكل محلول ، حيث يحفز هذا الإنزيم تحوّل الماء الأكسيجيني (2O2H ) السام بالنسبة للعضوية إلى ماء و ثنائي الأكسجين (2O) حسب التفاعل التالي : 

النتائج المحصل عليها ممثلة في الشكل "ب" من الوثيقة (1) .

سؤال 1

حلل و فسر منحنيات الشكل "أ" و الشكل "ب" من الوثيقة (1).

جواب 1

 تحليل و تفسير منحنيات الشكلين "أ" و "ب" من الوثيقة (1) :

الشكل "أ" :

في حالة الغلوكوز :

  • عند إضافة الإنزيم يلاحظ تناقص سريع لكمية الأكسجين في الوسط ، حيث ينعدم تقريبا عند الزمن  80ثانية ، و يفسر ذلك باستعماله في هدم الغلوكوز في وجود الأنزيم .

في حالتي اللاكتوز و المالتوز :

  • تبقى كمية الأكسجين ثابتة طيلة التجربة بعد إضافة الإنزيم في الوسط ، و لا يمكن تفسير ذلك إلا بعدم استهلاكه في وجود المادتين رغم توفر الإنزيم

الشكل "ب" :

التحليل :

  •  في حالة التركيز (V 0.1) : كمية الأكسجين المنحلة في الوسط خلال 100ثانية قليلة .
  • في حالة التركيز (V 0.5) : كمية الأكسجين المنحلة في الوسط خلال 100 ثانية متوسطة .
  • في حالتي التركيز (V 5) و (V 9) : كمية الأكسجين المنحلة في الوسط خلال 100ثانية كبيرة نسبيا و متساوية 

التفسير :

كلما كان تركيز المادة كبيرا مع ثبات تركيز الإنزيم في الوسط تزداد كمية المنتوج في وحدة الزمن ، و هذا يفسر بتحفيز الإنزيم لعدد كبير نسبيا من جزيئات مادة التفاعل كلما زاد تركيزها ، و عند تركيز معين من المادة يصبح نشاط الإنزيم ثابتا مهما زاد تركيزها نتيجة لتشبع جميع جزيئات الانزيم المتوفرة في الوسط .

سؤال 2

ماذا تستخلص فيما يتعلق بنشاط الإنزيم في كل حالة ؟

جواب 2

استخلاص ما يتعلق بنشاط الإنزيم في كل حالة :

الشكل "أ" : تتغير الحركية الإنزيمية بدلالة طبيعة مادة التفاعل .

الشكل "ب" : تتغير سرعة التفاعل بدلالة تركيز مادة التفاعل .

تمثل الوثيقة (2) الأحماض الأمينية المشكلة للموقع الفعال لإنزيم كربوكسي بيبتيداز  Carboxy Peptidase  :

  •  الشكل "أ" في غياب مادة التفاعل .
  •  الشكل "ب" في وجود مادة التفاعل .
سؤال 3

قارن بين الشكلين "أ" و "ب" .

جواب 3

 المقارنة بين الشكلين "أ" و "ب" :

  • في غياب مادة التفاعل تأخذ الأحماض الأمينية المشكلة للموقع الفعال وضعية فراغية معينة متباعدة .
  •  في وجود مادة التفاعل تأخذ الأحماض الأمينية المشكلة للموقع الفعال وضعية فراغية متقاربة نحو مادة التفاعل .
سؤال 4

ماذا تستنتج حول طريقة عمل الإنزيم ؟

جواب 4

الاستنتاج حول طريقة عمل الإنزيم :

تتم طريقة عمل الإنزيم بحدوث تكامل بين الموقع الفعال للإنزيم و مادة التفاعل عند اقتراب هذه الأخيرة التي تحفز الإنزيم لتغيير شكله الفراغي ، فيصبح الموقع الفعال مكملا لشكل مادة التفاعل .

سؤال 5

 باستغلال نتائج الدراسة السابقة 

مثل برسم تخطيطي تأثير الإنزيم على مادة التفاعل مع وضع البيانات .

جواب 5

تمثيل طريقة تأثير الإنزيم برسم تخطيطي :

سؤال 6

قدم تعريفا دقيقا لمفهوم الإنزيم .

جواب 6

التعريف الدقيق لمفهوم الإنزيم :

الإنزيم وسيط حيوي يتميز بتأثير النوعي اتجاه مادة التفاعل في شروط ملائمة للحياة .


قم بالدخول للإطلاع على المزيد من المحتوى

لتتمكن من الوصول إلى جميع الدروس والتمارين والمسابقات والفيديوهات وتصفح الموقع براحة قم بالدخول أو بتسجيل حساب مجانا.



قم بالدخول للإطلاع على المزيد من المحتوى

لتتمكن من الوصول إلى جميع الدروس والتمارين والمسابقات والفيديوهات وتصفح الموقع براحة قم بالدخول أو بتسجيل حساب مجانا.



قم بالدخول للإطلاع على المزيد من المحتوى

لتتمكن من الوصول إلى جميع الدروس والتمارين والمسابقات والفيديوهات وتصفح الموقع براحة قم بالدخول أو بتسجيل حساب مجانا.